Léxico da anatomia

Tripsinogênio

Definição - O que é Tripsinogênio?

O tripsinogênio é o precursor inativo, um assim chamado Proenzima, uma enzima produzida no pâncreas, chamada pâncreas. Juntamente com a secreção pancreática remanescente, o chamado pâncreas, a pró-enzima tripsinogênio é liberada pelos dutos pancreáticos no duodeno, parte do intestino delgado. É aqui que ocorre a ativação da enzima tripsina.

Esta enzima é chamada de "Hidrolase"categorizado, ou seja, é capaz de dividir as conexões entre os aminoácidos individuais. Esse processo ocorre no Intestino delgado em vez disso, que decompõe as proteínas ingeridas pelos alimentos em fragmentos menores de aminoácidos, o que permite que sejam absorvidos pelo corpo.

Como é feita a ativação para tripsina?

A ativação do tripsinogênio em tripsina pode ocorrer de duas maneiras diferentes. Em ambas as formas, a ativação não ocorre na área do pâncreas ou de seus dutos, mas apenas na área do duodeno, uma parte do intestino delgado.

Outra enzima é necessária para uma possibilidade de ativação da tripsina. Esta enzima é produzida na borda em escova, ou seja, nas células superficiais do duodeno. É chamado Enteropeptidase ou Enterokinase. A enzima está entre as Hidrolases categorizado. Isso significa que eles podem clivar reversivelmente os compostos de aminoácidos individuais que dão à pró-enzima tripsinogênio sua estrutura enquanto consomem moléculas de água. Quando o tripsinogênio é ativado em tripsina, uma cadeia de seis aminoácidos, um chamado hexapeptídeo, é separada da pró-enzima tripsinogênio durante o consumo de água. Isso resulta em uma cadeia de aminoácidos encurtada em comparação com antes. O processo é chamado proteólise limitada. No entanto, a enzima está agora em sua forma ativa e pode dividir outras cadeias de aminoácidos para ser capaz de quebrar e digerir proteínas.
A segunda variante de ativação do tripsinogênio em tripsina é representada pela enzima já ativa tripsina. A tripsina pode não apenas dividir proteínas estranhas em cadeias de aminoácidos menores, mas também encurtar as pró-enzimas do próprio corpo, como o tripsinogênio, em vários aminoácidos. A tripsina gosta especialmente de se dividir após o sexto aminoácido do tripsinogênio. Isso significa que um hexapeptídeo é separado, o que converte o tripsinogênio em sua forma ativa, a tripsina. Além do tripsinogênio, a tripsina ativa pode converter três outras enzimas que são importantes para a digestão em sua forma ativa. Dois fatores que não são inicialmente óbvios também são importantes para a ativação. Por outro lado, o efeito da tripsina é particularmente bom em um valor de pH ligeiramente básico de 7 a 8, o que significa que o tripsinogênio está cada vez mais ativado. Por outro lado, o tripsinogênio é liberado no pâncreas com um inibidor de tripsina. Isso evita a ativação prematura no pâncreas e só é decomposto no duodeno.

Onde o tripsinogênio é feito?

A pró-enzima tripsinogênio é formulada aproximadamente no pâncreas. Esta mentira na parte superior do abdômen à esquerda do estômago. O pâncreas ainda pode ser dividido em duas partes:

O parte endócrina produz hormônios como insulina para a regulação do equilíbrio do açúcar que atua dentro do corpo.
O parte exócrina, que constitui a maior parte do pâncreas, produz o pâncreas, que é a pró-enzima Tripsinogênio contém e desempenha um papel importante na digestão.

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Quais são os valores normais?

Como o tripsinogênio normalmente é passado diretamente para o intestino delgado através dos dutos do pâncreas, geralmente não há tripsinogênio no sangue, o que significa que os valores normais são próximos a zero.

Se for o caso em que o tripsinogênio é detectado no sangue, o achado fala em qualquer caso de um processo patológico. Aqui, por exemplo, vem um agudo Pancreatite e um Fibrose cística em questão.A tripsina é testada como parte da triagem neonatal.

O que o tripsinogênio tem a ver com a fibrose cística?

Na fibrose cística, também chamada de fibrose cística, uma mutação no genoma altera a composição da secreção das glândulas, que liberam sua secreção para a superfície do corpo, como o intestino. A secreção torna-se significativamente mais viscosa, o que significa que pode ser liberada mais lentamente.

Isso é particularmente crítico no caso do pâncreas. Devido ao maior tempo de residência nas passagens do pâncreas, a secreção tem um efeito aumentado dentro do órgão. Como o tripsinogênio também é cada vez mais ativado em tripsina, ocorre a digestão do próprio corpo, o que pode resultar em pancreatite aguda.

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O que é tripsina?

A tripsina é uma enzima que surge de um precursor inativo, a pró-enzima tripsinogênio, e desempenha um papel importante na digestão de proteínas. O pró-enzima tripsinogênio vem da parte exócrina do pâncreas. Essa pró-enzima é ativada de duas maneiras diferentes. Por outro lado, uma cadeia de aminoácidos composta por seis aminoácidos é separada com o auxílio da enzima enteropeptidase. Por outro lado, a tripsina pode se ativar. Aqui, também, uma cadeia de aminoácidos composta de seis aminoácidos é dividida. A tripsina ativa também pode fazer as três pró-enzimas Procarboxipeptidases, Proaminopeptidases e Quimotripsinogênio converter em suas três enzimas ativas pela divisão de uma cadeia de aminoácidos. Essas três enzimas também estão envolvidas na digestão das proteínas.

A tripsina é classificada como uma enzima na categoria de Hidrolases categorizado. Isso significa que eles podem dividir reversivelmente as conexões entre os aminoácidos ao consumir água. A capacidade de dividir as cadeias de aminoácidos atinge um máximo no pâncreas ligeiramente básico com valores de pH entre 7 e 8. Essa propriedade é essencial para o processo digestivo.

Depois das enzimas na saliva da boca, a tripsina é a segunda etapa na clivagem das proteínas. A enzima não cliva a cadeia de aminoácidos das proteínas de fora, mas divide toda a cadeia em vários pequenos fragmentos, que são depois, encurtados por outras enzimas, de modo que possam ser absorvidos pelo corpo através da mucosa intestinal.

Mais informações podem ser encontradas aqui: Tripsina

O que acontece com a deficiência de tripsina?

Com a falta de tripsina, a digestão das proteínas é perturbada. A seguir, menos aminoácidos são absorvidos pelo corpo. Como alguns aminoácidos são essenciais para o corpo humano, já que não podem ser produzidos pela modificação dos aminoácidos existentes nem por sua própria síntese, os sintomas de deficiência ocorrem após um certo tempo, que podem ter consequências graves se não forem tratados.

Além disso, pode acontecer que os estoques de aminoácidos do corpo, como as proteínas dos músculos, sejam utilizados, o que leva à perda de peso e diminuição da resiliência.

Deficiência de alfa-1 antitripsina

A deficiência de alfa-1 antitripsina é freqüentemente causada por um defeito genético. A alfa-1-antitripsina é uma enzima que inibe a função de outras enzimas. As enzimas inibidas normalmente têm a função de quebrar as proteínas, o que faz com que percam sua função. Assim, a alfa-1-antitripsina também pode ser usada como Inibidor de proteinase são designados.

As enzimas que são inibidas pela alfa-1 antitripsina ocorrem principalmente em processos inflamatórios e são principalmente Quimotripsina, tripsina, plasmina, elastase e Trombina.

A inibição da elastase é de particular importância aqui. Como regra, a elastase decompõe a elastina, que é encontrada principalmente nos pulmões. A elastina é uma proteína estrutural amplamente responsável pela elasticidade dos pulmões. Se houver falta de inibidores da elastase, como a alfa-1-antitripsina, isso pode levar ao aumento da atividade da elastase nos pulmões. Aqui, como em todas as outras partes do corpo, a elastase decompõe as proteínas, mas isso afeta o próprio tecido do corpo nos pulmões. Isso leva a danos massivos ao tecido pulmonar, o que inevitavelmente restringe a função pulmonar. Os sintomas que se desenvolvem a partir dele incluem Tosse, falta de ar e estreitamento das vias respiratórias. Além disso, o fígado, que é o principal responsável pela produção de elastase, pode apresentar valores hepáticos elevados e ser ainda mais danificado pela congestão biliar.

Mais informações podem ser encontradas aqui: Deficiência de alfa-1 antitripsina